Aminoácidos: es la importante clase de compuestos orgánicos que contienen un grupo amino (8NH2) y un grupo carboxilo (8COOH). Veinte de estos compuestos son los constituyentes de las proteínas. Se los conoce como alfaaminoácidos (a-aminoácidos) y son los siguientes: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptófano, tirosina y valina. Todos estos responden a la siguiente fórmula general:
Como muestra dicha fórmula, los grupos amino y carboxilo se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, llamado átomo de carbono alfa. Ligado a él se encuentra un grupo variable (R). Es en dichos grupos R donde las moléculas de los veinte alfaaminoácidos se diferencian unas de otras. En la glicina, el más simple de los ácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno. En otros aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono e hidrógeno, así como oxígeno, nitrógeno y azufre.
Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico. El grupo carboxilo del segundo aminoácido reacciona de modo similar con el grupo amino del tercero, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Esta molécula en cadena, que puede contener de 50 a varios cientos de aminoácidos, se denomina polipéptido. Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por enlaces moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas en el ácido nucleico, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las que determinan cuáles de los veinte alfaaminoácidos se incorporan a la proteína, y en qué orden relativo o secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de la proteína y sus propiedades químicas. A partir de las veinte subunidades pueden formarse una gran variedad de proteínas.
Los a-aminoácidos sirven de materia prima en la obtención de otros productos celulares, como hormonas y pigmentos. Además, varios de estos aminoácidos son intermediarios fundamentales en el metabolismo celular.
La mayoría de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos inorgánicos para obtener todos los aminoácidos necesarios en su crecimiento, pero los animales necesitan conseguir algunos de los a-aminoácidos a través de su dieta. A estos aminoácidos se les llama esenciales, y en el ser humano son: lisina, triptófano, valina, histidina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina, metionina y arginina. Todos ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de origen animal ricos en proteínas, y en ciertas combinaciones de proteínas de plantas.
Aparte de los aminoácidos de las proteínas, se han encontrado en la naturaleza más de 150 tipos diferentes de aminoácidos, incluidos algunos que contienen los grupos amino y carboxilo ligados a átomos de carbono separados. Estos aminoácidos de estructura poco usual se encuentran sobre todo en hongos y plantas superiores.
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS
El nivel más básico de estructura proteica, llamado estructura primaria, es la secuencia lineal de aminoácidos que está determinada, a su vez, por el orden de los nucleótidos en el ADN o en el ARN. Las diferentes secuencias de aminoácidos a lo largo de la cadena afectan de distintas formas a la estructura de la molécula de proteína. Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, la atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces hidrófobos (repelentes del agua) e hidrófilos (afines al agua) hacen que la molécula se arrolle o pliegue y adopte una estructura secundaria; un ejemplo es la llamada hélice a. Cuando las fuerzas provocan que la molécula se vuelva todavía más compacta, como ocurre en las proteínas globulares, se constituye una estructura terciaria donde la secuencia de aminoácidos adquiere
una conformación tridimensional. Se dice que la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está formada por más de una cadena polipeptídica, como ocurre en la hemoglobina y en algunas enzimas. Determinados factores mecánicos (agitación), físicos (aumento de temperatura) o químicos (presencia en el medio de alcohol, acetona, urea, detergentes o valores extremos de pH) provocan la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de su estructura tridimensional; las proteínas se despliegan y pierden su actividad biológica.
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
aa— es la fuente no inmediata de energía.
alina--- en el metabolismo de la glucosa y yega a producir anticuerpo.
argina—equilibrio de N/CO2 mantiene y regenera el sisitema inmunologico y produce la hormona del crecimiento.
Fuentes ricas de aa: cereales, carnes, leguminosas, mariscos, leches etc.
Aminoácidos esenciales:
Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta, denominándosé aminoácidos esenciales. Los 10 principales son:
1 - Arginina
2 - Histidina
3 - Isoleucina
4 - Leucina
5 - Lisina
6 - Metionina
7- Fenilalanina
8 - Treonina
9 - Triptofano
10 - Valina
Funciones de los aminoácidos:
Isoluina y leucina : interviene en la formación del tejido muscular
Lusina: ayuda en la reparacion y el crecimiento del tejido – sistema inmunológico, sisitema de hormonas.
Metionina: sistema proteinas, limitante de alimentos –reduce el colesterol y es una de los mas importantes.
Fenilamina: producción de colageno y en la formación de nuevas horamonas.
Triptofano: crecimiento y producción hormonal síntesis de neurohormonas.
Treonina: con L- MET mas AC.L. aspartico reacico de desintoxicacion.
Valina: crecimiento y reparacion de tejido balance de nierojeno mantenimiento de sistema.
Histidina: estimula la secrecion glastica reecreamiento y reparacion de tejidos.
La proteína
la proteina es una fuente no inmediata de energia puesta que esta digestionempiesa enpiesa en el aparato digestibo después nuestro PH que tenemos desnaturalizan dicha proteina y se separa en aa después los encimas la ban cortando y esto da un efecto retardado y da como resultado aa que son una fuente no inmediata de energia.
Proteínas fibrosas y globulares
Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas fibrosas y las proteínas globulares. Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
Propiedades de los alifáticos
Propiedades de los AA. Alifáticos – licina, triptofano, valina, prolina, metatnina, fenilamina
Carácter hidrofobito tanto mas marcado cuanto mayor en la longitud de la cadena
Propiedades de los AA neutros polares aspargina, glutamina, serina, treonina, y tirosina cisterna
Propiedades de los AA – polares con carga:
Negativa: AC. Aspartico y XE glutaminico
Positiva: lisina, argina, histidina
Polares: TIROSINA
Aromáticos:
No polares: TRIPTOFANO, FENILANINA
Las principales propiedades de los aminoácidos alifáticos es su carácter hidrofobico que esta mas marcado entre más larga sea la cadena esto significa que estos aminoácidos repelen el agua.
Pero los aminoácidos neutro polares son hidrófilos a total diferencia de los anteriores estos son atraídos por el agua ya que tiene polo positivo y polo negativo (es polar) como el agua y por esto se atraen.
Algunos ejemplos de aminoácidos
Alifáticos: Neutro polares:
Triptófano, Lisina asparigina, glutamina
Alamina y Valina serina y treonina
Todos los aminoácidos no polares son hidrofobicos que repelen el agua.
Los aminoácidos pueden estar cargados o no dependiendo de su acides y los aminoácidos en el punto isoeléctrico presenta dipolo o switeron que es el otro nombre con el que se le conoce.
Los péptidos son aminoácidos en cadena que no lograron convertirse en proteínas estos se forman a partir de dos aminoácidos unidos.
También están los péptidos bioactivos que son los que cumple una actividad especifica en el cuerpo, estos se encuentran dentro de proteínas en estado inactivo y se activan por medio de hidrólisis proteica.
Estos péptidos no se digieren, pasan directamente hasta el órgano en el cual efectúan su función.
Aminoácidos alifáticos
Las principales propiedades de los aminoácidos alifáticos es su carácter hidrofobico esto significa que estos aminoácidos repelen el agua, pero los aminoácidos neutro polares son hidrófilos o sea estos son atraídos por el agua ya que tiene polo positivo y polo negativo (son polares) como el agua y por esto se atraen.
AA esenciales: No sintetiza el cuerpo humano.
Alifáticos: Los hidrocarburos alifáticos son compuestos orgánicos constituídos por Carbono e Hidrógeno , en los cuales los átomos de Carbono forman cadenas abiertas.
Triptófano: crecimiento de producción hormonal sint. de neurohormonas
Lisina: crecimiento y rep. de tejidos, sist. Inmunológico y síntesis de hormona.
Alamina: metabolismo de la glucosa y produce de anticuerpos.
Valina: Crecimiento y reparación de tejidos balance de Nitrógeno
Neutro polares:
Asparigina: Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar interacciones de enlaces de hidrógeno con el esqueleto del péptido
Glutamina: La glutamina es una de las pocas moléculas de aminoácido que posee dos átomos de nitrógeno
treonina: La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos
serina: La serina junto con un palmitoil-CoA pueden formar una esfingosina en la síntesis de los esfingolípidos.
Todos los aminoácidos no polares son hidrofobicos, y los polares hidrófilos.
Los aminoácidos pueden estar cargados o no dependiendo de su acides y los aminoácidos en el punto isoeléctrico presenta un dipolo.
Los péptidos son aminoácidos en cadena que no lograron convertirse en proteínas estos se forman a partir de dos aminoácidos unidos.
También están los péptidos bioactivos que son los que cumple una actividad especifica en el cuerpo, estos se encuentran dentro de proteínas en estado inactivo y se activan por medio de hidrólisis proteica.
